Quelles protéines sont classées comme simples ? Caractéristiques des protéines simples (albumines, globulines, histones, protamines). Notez les caractéristiques de leur structure et de leurs fonctions. Classification selon la composition de la molécule protéique

Protéine est une macromolécule qui abonde dans les cellules. Chacun d’eux remplit une fonction spécifique, mais ils ne sont pas tous identiques, ils ont donc une certaine classification qui définit les différents types de protéines. Cette classification est utile à considérer.

Définition des protéines : Qu’est-ce que la protéine ?

Les protéines, du grec « πρωτεῖος », sont des biomolécules formées de chaînes linéaires d'acides aminés.

En raison de leurs propriétés physicochimiques, les protéines peuvent être classées comme des protéines simples (holoprotéines), formées uniquement d'acides aminés ou de leurs dérivés ; protéines conjuguées (hétéroprotéines), formées d'acides aminés accompagnés de diverses substances, et protéines dérivées, substances formées par dénaturation et division des précédentes.

Les protéines sont essentielles à la vie, notamment pour leur fonction plastique (elles constituent 80 % du protoplasme déshydraté de chaque cellule), mais aussi pour leurs fonctions de biorégulation (elles font partie des enzymes) et de défense (les anticorps sont des protéines).

Les protéines jouent un rôle essentiel dans la vie et constituent les biomolécules les plus polyvalentes et les plus diverses. Ils sont nécessaires à la croissance du corps et remplissent un grand nombre de fonctions différentes, notamment :

• Construction de tissus. C'est la fonction la plus importante des protéines (ex : collagène)
• Contabilité (actine et myosine)
• Enzymatique (par exemple : sucrase et pepsine)
• Homéostatique : coopère au maintien du pH (car ils agissent comme un tampon chimique)
• Immunologique (anticorps)
• Cicatrice des plaies (par exemple, fibrine)
• Protecteur (par exemple thrombine et fibrinogène)
• Transduction du signal (par exemple rhodopsine).

Les protéines sont formées d'acides aminés. Les protéines de tous les êtres vivants sont déterminées principalement par leur génétique (à l'exception de certains peptides antimicrobiens de synthèse non ribosomale), c'est-à-dire que l'information génétique détermine en grande partie les protéines produites par une cellule, un tissu et un organisme.

Les protéines sont synthétisées en fonction de la manière dont les gènes qui les codent sont régulés. Ils sont donc sensibles aux signaux ou aux facteurs externes. L’ensemble des protéines exprimées dans ce cas est appelé protéome.

Cinq propriétés fondamentales qui permettent l’existence et la fonction des protéines :

1. Tampon PH (appelé effet tampon) : Ils agissent comme des tampons pH en raison de leur nature amphotère, ce qui signifie qu'ils peuvent se comporter comme des acides (donneurs d'électrons) ou comme des bases (accepteurs d'électrons).
2. Capacité électrolytique : Déterminée par électrophorèse, méthode analytique dans laquelle si les protéines sont transférées au pôle positif, c'est parce que leur molécule a une charge négative et vice versa.
3. Spécificité : Chaque protéine a une fonction spécifique, déterminée par sa structure primaire.
4. Stabilité : Une protéine doit être stable dans l’environnement dans lequel elle exerce sa fonction. Pour y parvenir, la plupart des protéines aqueuses créent un noyau hydrophobe emballé. Cela est dû à la demi-vie et au renouvellement de la protéine.
5. Solubilité : Il est nécessaire de solvater la protéine, ce qui est obtenu en exposant la surface de la protéine à des résidus de même degré de polarité. Elle se maintient tant qu’il existe des liens forts et faibles. Si la température et le pH augmentent, la solubilité est perdue.

Dénaturation des protéines

Si des changements de pH, des changements de concentration, une excitation moléculaire ou des changements brusques de température se produisent dans une solution protéique, la solubilité des protéines peut être réduite au point de précipitation. En effet, les liaisons qui maintiennent la conformation globulaire sont rompues et la protéine adopte une conformation filamenteuse. Ainsi, la couche de molécules d’eau ne recouvre pas complètement les molécules de protéines, qui ont tendance à se lier entre elles, entraînant la formation de grosses particules qui précipitent.

De plus, ses propriétés biocatalytiques disparaissent lorsque le site actif change. Les protéines dans cet état ne peuvent pas accomplir les activités pour lesquelles elles ont été conçues ; en bref, elles ne fonctionnent pas.

Cette conformation est appelée dénaturation. La dénaturation n'affecte pas les liaisons peptidiques : lors du retour aux états normaux, il peut arriver que la protéine retrouve sa conformation primitive, c'est ce qu'on appelle la renaturation.

Des exemples de dénaturation sont la coupe de lait due à la dénaturation de la caséine, la précipitation du blanc d'œuf où l'ovalbumine est dénaturée par la chaleur, ou la fixation des cheveux peignés en raison de l'exposition thermique des kératines des cheveux.

Classement des protéines

Selon la forme

Protéines fibreuses : ils ont de longues chaînes polypeptidiques et une structure secondaire atypique. Ils sont insolubles dans l'eau et dans les solutions aqueuses. Quelques exemples en sont la kératine, le collagène et la fibrine.

Protéines globulaires : se caractérisent par le pliage de leurs chaînes en une forme sphérique serrée ou compacte, laissant les groupes hydrophobes de la protéine et les groupes hydrophiles vers l'extérieur, les rendant solubles dans les solvants polaires tels que l'eau. La plupart des enzymes, des anticorps, certaines hormones et protéines de transport sont des exemples de protéines globulaires.

Protéines mixtes : ils ont une partie fibrillaire (généralement au centre de la protéine) et une autre partie sphérique (à l'extrémité).

Selon la composition chimique

Protéines simples ou holoprotéines : lorsqu'ils sont hydrolysés, seuls des acides aminés sont produits. Des exemples de telles substances sont l'insuline et le collagène (sphérique et fibreux), l'albumine.

Conjugués ou hétéroprotéines : ces protéines contiennent des chaînes polypeptidiques et un groupe prothétique. La partie non acide aminé est appelée groupe prothétique, elle peut être un acide nucléique, un lipide, un sucre ou un ion inorganique. Des exemples en sont la myoglobine et le cytochrome. Les protéines conjuguées ou hétéroprotéines sont classées selon la nature de leur groupe prothétique :

• Nucléoprotéines : acides nucléiques.
• Lipoprotéines : phospholipides, cholestérol et triglycérides.
• Métalloprotéines : Un groupe composé de métaux.
• Chromoprotéines : Ce sont des protéines conjuguées à un groupe chromophore (une substance colorée contenant un métal).
• Glycoprotéines : Un groupe composé de glucides.
• Phosphoprotéines : protéines conjuguées à un radical phosphate autre qu'un acide nucléique ou un phospholipide.

Les sources de protéines végétales telles que les légumineuses sont de moins bonne qualité que les protéines animales car elles fournissent moins d'acides aminés essentiels, qui sont compensés par un mélange approprié des deux.

Un adulte doit consommer des protéines en fonction de son mode de vie, c'est-à-dire que plus il y a d'activité physique, plus il aura besoin de sources de protéines par rapport aux sources sédentaires.

Dans la vieillesse, qui semble encore incohérente, il n’est pas nécessaire de réduire l’apport en protéines, mais il est recommandé d’en augmenter la quantité car la régénération des tissus est très importante à ce stade. De plus, il faut considérer la survenue possible de maladies chroniques pouvant dégrader les protéines.

Nous vous indiquons ici quels aliments sont les meilleures sources de protéines :

Produits contenant des protéines animales

• Oeufs : C'est une bonne source de protéines car ils contiennent de l'albumine d'excellente qualité car ils contiennent de grandes quantités d'acides aminés essentiels.
• Poissons (saumon, hareng, thon, cabillaud, truite...).
• Lait.
• Produits laitiers, fromage ou yaourt.
• Viande rouge, dinde, filet mignon et poulet.

Ces aliments contiennent des protéines avec de grandes quantités d'acides aminés essentiels (ceux qui ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme, ils doivent donc être obtenus par l'alimentation).

Produits à base de protéines végétales

• Les légumineuses (lentilles, haricots, pois chiches, petits pois...) doivent être complétées par d'autres aliments comme les pommes de terre ou le riz.
• Légumes à feuilles vertes (chou, épinards...).
• Noix comme les pistaches ou les amandes (à condition qu'elles ne soient ni grillées ni salées).
• Seitan, quinoa, soja, algues.

La digestion des protéines commence généralement dans l'estomac lorsque le pepsinogène est converti en pepsine par l'acide chlorhydrique et se poursuit par l'action de la trypsine et de la chymotrypsine dans l'intestin.

Les protéines alimentaires sont dégradées en peptides et acides aminés de plus en plus petits et en leurs dérivés, qui sont absorbés par l'épithélium gastro-intestinal. Le taux d'absorption des acides aminés individuels dépend fortement de la source de protéines. Par exemple, la digestibilité de nombreux acides aminés chez l'homme diffère entre les protéines de soja et les protéines du lait et entre les protéines du lait individuelles telles que la bêta-lactoglobuline et la caséine.

Pour les protéines laitières, environ 50 % des protéines consommées sont digérées dans l’estomac ou l’intestin grêle, et 90 % sont déjà digérées lorsque l’aliment ingéré atteint l’iléon.
En plus de leur rôle dans la synthèse des protéines, les acides aminés constituent également une source importante de nutrition azotée. Les protéines, comme les glucides, contiennent quatre kilocalories par gramme, tandis que les lipides en contiennent neuf. Alcools - sept kcal. Les acides aminés peuvent être convertis en glucose grâce à un processus appelé gluconéogenèse.

Les protéines, selon leur structure chimique, sont divisées en simples et complexes. Les protéines simples, lorsqu'elles sont hydrolysées, se décomposent uniquement en acides aminés. Au cours de l'hydrolyse de protéines complexes, avec les acides aminés, une substance de nature non protéique se forme - un groupe prothétique. La classification des protéines simples repose sur leur solubilité.

Albumine– protéines hydrosolubles à haute hydrophilie, précipitées à 100% de saturation avec du sulfate d'ammonium. Il s'agit d'un groupe de protéines plasmatiques similaires avec un poids moléculaire d'environ 40 à 70 kDa, qui contiennent beaucoup d'acide glutamique et ont donc des propriétés acides et une charge négative élevée au pH physiologique. Ils adsorbent facilement les molécules polaires et non polaires et constituent une protéine de transport dans le sang de nombreuses substances, principalement la bilirubine et les acides gras à longue chaîne. Ces protéines comprennent les protéines des œufs de poule, les protéines des germes des graines de céréales et de légumineuses. Les albumines contiennent tous les acides aminés essentiels.

Globulines– dissoudre dans des solutions salines le plus souvent, une solution de chlorure de sodium à 2-10 % est utilisée pour extraire les globulines ; Ils sont précipités avec une solution de sulfate d'ammonium à 50 %. Il s'agit d'un groupe de diverses protéines du plasma sanguin ayant un poids moléculaire de 100 à 150 kDa ou plus, légèrement acide ou neutre. Elles sont faiblement hydratées, comparées aux albumines, elles sont moins stables en solution et précipitent plus facilement. Les protéines des graines de légumineuses et d'oléagineux sont principalement représentées par des globulines ; légumineuses - pois et lentilles, phaséoline - haricots; glycine - soja. Ils représentent près de la moitié des protéines du sang humain, déterminent les propriétés immunitaires de l'organisme (immunoglobulines), la coagulation du sang (prothrombine, fibrinogène), participent au transfert du fer vers les tissus et à d'autres processus.

De nombreuses albumines et globulines ont un effet enzymatique.

Prolamines. Ce groupe de protéines est caractéristique exclusivement des graines de céréales. Une caractéristique des prolamines est leur solubilité dans une solution aqueuse d’éthanol à 60-80 %, alors que toutes les autres protéines simples précipitent généralement dans ces conditions. Ces protéines contiennent des quantités importantes de proline et acide glutamique . Ils ne contiennent pas de lysine ou en contiennent à l’état de traces. Les prolamines présentes dans le blé – les gliadines, dans l’orge – l’hordéine et dans le maïs – la zéine – ont été bien étudiées. Les prolamines sont des complexes protéiques qui diffèrent par leur composition et leur poids moléculaire.

Glutélines se trouvent généralement avec les prolamines. Ces protéines contiennent également des quantités importantes acide glutamique , ce qui signifie qu'ils appartiennent à des protéines acides. Ils se dissolvent dans les alcalis (généralement 0,2 % de NaOH). Les glutélines ne sont pas des protéines homogènes, mais des mélanges de différentes protéines ayant des propriétés similaires. Les plus étudiées sont la glutéline de blé et l'orésénine de riz.

La gluténine de blé et la gliadine forment un complexe appelé gluten. Le gluten de la farine affecte les propriétés structurelles et mécaniques de la pâte, et donc la qualité du pain.

Protamines- les protéines de plus faible poids moléculaire. Ces protéines se trouvent dans le lait de poisson. Les 2/3 de ces protéines sont constituées d’arginine, elles sont donc de nature basique. Les protamines ne contiennent pas de soufre.

Histones sont également des protéines basiques. Ils contiennent de la lysine et de l'arginine, dont la teneur ne dépasse cependant pas 20 à 30 %. Les histones se trouvent dans les chromosomes des noyaux cellulaires, elles participent à la stabilisation de la structure spatiale de l'ADN. Ils sont précipités à partir de solutions contenant de l'ammoniaque.

L’une des définitions de la vie est la suivante : « La vie est le mode d’existence des corps protéiques. » Sur notre planète, tous les organismes, sans exception, contiennent des substances organiques telles que des protéines. Cet article décrira les protéines simples et complexes, identifiera les différences de structure moléculaire et discutera de leurs fonctions dans la cellule.

Que sont les protéines

D'un point de vue biochimique, il s'agit de polymères organiques de haut poids moléculaire dont les monomères sont constitués de 20 types d'acides aminés différents. Ils sont reliés entre eux par des liaisons chimiques covalentes, autrement appelées liaisons peptidiques. Étant donné que les monomères protéiques sont des composés amphotères, ils contiennent à la fois un groupe amino et un groupe fonctionnel carboxyle. Une liaison chimique CO-NH se produit entre eux.

Si un polypeptide est constitué de résidus d’acides aminés, il forme une protéine simple. Les molécules de polymère contenant en outre des ions métalliques, des vitamines, des nucléotides et des glucides sont des protéines complexes. Nous considérerons ensuite la structure spatiale des polypeptides.

Niveaux d'organisation des molécules protéiques

Ils viennent dans quatre configurations différentes. La première structure est linéaire, elle est la plus simple et a la forme d'une chaîne polypeptidique lors de sa spiralisation, des liaisons hydrogène supplémentaires se forment. Ils stabilisent l’hélice, appelée structure secondaire. Le niveau d'organisation tertiaire comprend des protéines simples et complexes, la plupart des cellules végétales et animales. La dernière configuration est quaternaire, elle résulte de l'interaction de plusieurs molécules de structure native, unies par des coenzymes ; c'est la structure de protéines complexes qui remplissent diverses fonctions dans l'organisme.

Variété de protéines simples

Ce groupe de polypeptides n'est pas nombreux. Leurs molécules sont constituées uniquement de résidus d'acides aminés. Les protéines comprennent, par exemple, les histones et les globulines. Les premiers sont présentés dans la structure du noyau et sont combinés avec des molécules d'ADN. Le deuxième groupe - les globulines - est considéré comme les principaux composants du plasma sanguin. Une protéine telle que la gammaglobuline remplit des fonctions de défense immunitaire et constitue un anticorps. Ces composés peuvent former des complexes comprenant des glucides et des protéines complexes. Les protéines fibrillaires simples telles que le collagène et l’élastine font partie du tissu conjonctif, du cartilage, des tendons et de la peau. Leurs fonctions principales sont la construction et le support.

La protéine albumine remplit une fonction de stockage (par exemple, le blanc d'œuf de poule). Les molécules de protéines s'accumulent dans l'endosperme des graines des plantes céréalières - seigle, riz, blé. C’est ce qu’on appelle des inclusions cellulaires. Ces substances sont utilisées par l’embryon-graine au début de son développement. De plus, la teneur élevée en protéines des grains de blé est un indicateur très important de la qualité de la farine. Le pain cuit à partir de farine riche en gluten a un goût élevé et est plus sain. Le gluten est contenu dans les variétés de blé dit dur. Le plasma sanguin des poissons des grands fonds contient des protéines qui les empêchent de mourir de froid. Ils ont des propriétés antigel, empêchant la mort du corps à basse température de l'eau. En revanche, la paroi cellulaire des personnes vivant dans des sources géothermiques contient des protéines qui peuvent conserver leur configuration naturelle (structure tertiaire ou quaternaire) et ne pas se dénaturer dans la plage de température de +50 à +90 °C.

Protéides

Ce sont des protéines complexes qui présentent une grande diversité en raison des différentes fonctions qu’elles remplissent. Comme indiqué précédemment, ce groupe de polypeptides, en plus de la partie protéique, contient un groupe prothétique. Sous l'influence de divers facteurs, tels que la température élevée, les sels de métaux lourds, les alcalis et les acides concentrés, les protéines complexes peuvent modifier leur forme spatiale, la simplifiant ainsi. Ce phénomène est appelé dénaturation. La structure des protéines complexes est perturbée, les liaisons hydrogène sont rompues et les molécules perdent leurs propriétés et leurs fonctions. En règle générale, la dénaturation est irréversible. Mais pour certains polypeptides qui remplissent des fonctions catalytiques, motrices et de signalisation, une renaturation est possible - restauration de la structure naturelle de la protéine.

Si l'action d'un facteur déstabilisant se prolonge pendant une longue période, la molécule protéique est complètement détruite. Cela conduit à la rupture des liaisons peptidiques de la structure primaire. Il n'est plus possible de restaurer la protéine et ses fonctions. Ce phénomène s'appelle la destruction. Un exemple est l'ébullition des œufs de poule : la protéine liquide - l'albumine, située dans la structure tertiaire, est complètement détruite.

Biosynthèse des protéines

Rappelons encore une fois que la composition des polypeptides des organismes vivants en comprend des essentiels. Il s'agit de la lysine, de la méthionine, de la phénylalanine, etc. Elles pénètrent dans le sang à partir de parties de l'intestin grêle après la dégradation des produits protéiques qu'il contient. Pour synthétiser les acides aminés non essentiels (alanine, proline, sérine), les champignons et les animaux utilisent des composés azotés. Les plantes, étant autotrophes, forment indépendamment tous les monomères constitutifs nécessaires, qui sont des protéines complexes. Pour ce faire, ils utilisent des nitrates, de l'ammoniac ou de l'azote libre dans des réactions d'assimilation. Chez les micro-organismes, certaines espèces se munissent d’un ensemble complet d’acides aminés, tandis que d’autres ne synthétisent que quelques monomères. Les étapes de la biosynthèse des protéines se déroulent dans les cellules de tous les organismes vivants. La transcription a lieu dans le noyau et la traduction dans le cytoplasme de la cellule.

La première étape - la synthèse du précurseur de l'ARNm se produit avec la participation de l'enzyme ARN polymérase. Il rompt les liaisons hydrogène entre les brins d'ADN, et sur l'un d'eux, selon le principe de complémentarité, assemble une molécule pré-ARNm. Il subit un découpage, c'est-à-dire qu'il mûrit, puis quitte le noyau dans le cytoplasme, formant ainsi de l'acide ribonucléique matriciel.

Pour réaliser la deuxième étape, la présence d'organites spéciaux - les ribosomes, ainsi que de molécules d'acides ribonucléiques d'information et de transport est nécessaire. Une autre condition importante est la présence de molécules d'ATP, car les réactions auxquelles appartient la biosynthèse des protéines se produisent avec l'absorption d'énergie.

Enzymes, leur structure et leurs fonctions

Il s'agit d'un grand groupe de protéines (environ 2 000) qui agissent comme des substances qui influencent la vitesse des réactions biochimiques dans les cellules. Ils peuvent être simples (trepsine, pepsine) ou complexes. Les protéines complexes sont constituées d'une coenzyme et d'une apoenzyme. La spécificité de la protéine elle-même par rapport aux composés sur lesquels elle agit est déterminée par le coenzyme, et l'activité des protéines n'est observée que lorsque le composant protéique est associé à l'apoenzyme. L’activité catalytique d’une enzyme ne dépend pas de la molécule entière, mais uniquement du centre actif. Sa structure correspond à la structure chimique de la substance catalysée selon le principe du « key-lock », l'action des enzymes est donc strictement spécifique. Les fonctions des protéines complexes incluent à la fois la participation aux processus métaboliques et leur utilisation en tant qu'accepteurs.

Classes de protéines complexes

Ils ont été développés par des biochimistes sur la base de 3 critères : propriétés physicochimiques, caractéristiques fonctionnelles et caractéristiques structurelles spécifiques des protéides. Le premier groupe comprend des polypeptides qui diffèrent par leurs propriétés électrochimiques. Ils sont divisés en basiques, neutres et acides. Par rapport à l'eau, les protéines peuvent être hydrophiles, amphiphiles et hydrophobes. Le deuxième groupe comprend les enzymes dont nous avons parlé plus tôt. Le troisième groupe comprend des polypeptides qui diffèrent par leur composition chimique (chromoprotéines, nucléoprotéines, métalloprotéines).

Examinons les propriétés plus en détail. Par exemple, la protéine acide contient 120 acides aminés et est universelle. On le trouve dans les organites synthétisant les protéines des cellules procaryotes et eucaryotes. Un autre représentant de ce groupe est constitué de deux chaînes reliées par un ion calcium. Il fait partie des neurones et de la névroglie, le tissu de soutien du système nerveux. Une propriété commune à toutes les protéines acides est une teneur élevée en acides dicarboxyliques : glutamique et aspartique. Les protéines alcalines comprennent les histones, des protéines qui font partie des acides nucléiques ADN et ARN. Une caractéristique de leur composition chimique est une grande quantité de lysine et d'arginine. Les histones, avec la chromatine du noyau, forment les chromosomes - les structures les plus importantes de l'hérédité cellulaire. Ces protéines sont impliquées dans les processus de transcription et de traduction. Les protéines amphiphiles sont largement présentes dans les membranes cellulaires, formant une bicouche lipoprotéique. Ainsi, après avoir étudié les groupes de protéines complexes évoqués ci-dessus, nous étions convaincus que leurs propriétés physicochimiques sont déterminées par la structure du composant protéique et des groupes prothétiques.

Certaines protéines complexes de la membrane cellulaire sont capables de reconnaître et de répondre à divers composés chimiques, tels que les antigènes. Il s'agit d'une fonction de signalisation des protéines ; elle est très importante pour les processus d'absorption sélective des substances provenant de l'environnement extérieur et pour leur protection.

Glycoprotéines et protéoglycanes

Ce sont des protéines complexes qui diffèrent les unes des autres par la composition biochimique des groupes prothétiques. Si les liaisons chimiques entre le composant protéique et la partie glucidique sont glycosidiques covalentes, ces substances sont appelées glycoprotéines. Leur apoenzyme est représentée par des molécules de mono- et oligosaccharides ; des exemples de telles protéines sont la prothrombine et le fibrinogène (protéines impliquées dans la coagulation du sang). Les hormones cortico- et gonadotropes, les interférons, les enzymes membranaires sont également des glycoprotéines. Dans les molécules de protéoglycanes, la partie protéique ne représente que 5 %, le reste étant le groupe prothétique (hétéropolysaccharide). Les deux parties sont reliées par une liaison glycosidique entre les groupes OH-thréonine et arginine et les groupes NH₂-glutamine et lysine. Les molécules de protéoglycane jouent un rôle très important dans le métabolisme eau-sel de la cellule. Vous trouverez ci-dessous un tableau des protéines complexes que nous avons étudiées.

Métalloprotéines

Ces substances contiennent des ions d'un ou plusieurs métaux dans leurs molécules. Regardons des exemples de protéines complexes appartenant au groupe ci-dessus. Il s'agit principalement d'enzymes telles que la cytochrome oxydase. Il est situé sur les crêtes des mitochondries et active la ferrine et la transferrine, des protéines contenant des ions fer. La première les dépose dans les cellules et la seconde est une protéine de transport dans le sang. Une autre métalloprotéine est l'alpha-amélase, elle contient des ions calcium, fait partie de la salive et du suc pancréatique, participant à la dégradation de l'amidon. L'hémoglobine est à la fois une métalloprotéine et une chromoprotéine. Elle fonctionne comme une protéine de transport, transportant l’oxygène. En conséquence, le composé oxyhémoglobine est formé. Lorsque le monoxyde de carbone, autrement appelé monoxyde de carbone, est inhalé, ses molécules forment un composé très stable avec l'hémoglobine des globules rouges. Il se propage rapidement dans les organes et les tissus, provoquant un empoisonnement cellulaire. En conséquence, une inhalation prolongée de monoxyde de carbone entraîne la mort par suffocation. L'hémoglobine transporte également partiellement le dioxyde de carbone formé lors des processus cataboliques. Avec la circulation sanguine, le dioxyde de carbone pénètre dans les poumons et les reins, puis dans l'environnement extérieur. Chez certains crustacés et mollusques, la protéine de transport qui transporte l'oxygène est l'hémocyanine. Au lieu de fer, il contient des ions cuivre, de sorte que le sang des animaux n'est pas rouge, mais bleu.

Fonctions de la chlorophylle

Comme nous l'avons mentionné précédemment, les protéines complexes peuvent former des complexes avec des pigments, des substances organiques colorées. Leur couleur dépend de groupes chromoformes qui absorbent sélectivement certains spectres de lumière solaire. Les cellules végétales contiennent des plastes verts - des chloroplastes, contenant le pigment chlorophylle. Il contient des atomes de magnésium et de phytol. Ils sont associés à des molécules protéiques et les chloroplastes eux-mêmes contiennent des thylakoïdes (plaques) ou membranes reliées en piles - grana. Ils contiennent des pigments photosynthétiques – des chlorophylles – et des caroténoïdes supplémentaires. Toutes les enzymes utilisées dans les réactions photosynthétiques se trouvent également ici. Ainsi, les chromoprotéines, dont fait partie la chlorophylle, remplissent les fonctions les plus importantes du métabolisme, notamment dans les réactions d'assimilation et de dissimilation.

Protéines virales

Ils sont contenus par des représentants de formes de vie non cellulaires faisant partie du Royaume de Vir. Les virus ne possèdent pas leur propre appareil de synthèse de protéines. Les acides nucléiques, ADN ou ARN, peuvent amener la cellule infectée par le virus à synthétiser elle-même ses propres particules. Les virus simples sont constitués uniquement de molécules protéiques assemblées de manière compacte en structures hélicoïdales ou polyédriques, comme le virus de la mosaïque du tabac. Les virus complexes possèdent une membrane supplémentaire qui fait partie de l’enveloppe plasmatique de la cellule hôte. Il peut inclure des glycoprotéines (virus de l'hépatite B, virus de la variole). La fonction principale des glycoprotéines est la reconnaissance de récepteurs spécifiques sur la membrane de la cellule hôte. Des enveloppes virales supplémentaires comprennent également des protéines enzymatiques qui assurent la réplication de l'ADN ou la transcription de l'ARN. Sur la base de ce qui précède, nous pouvons tirer la conclusion suivante : les protéines d'enveloppe des particules virales ont une structure spécifique, qui dépend des protéines membranaires de la cellule hôte.

Dans cet article, nous avons caractérisé des protéines complexes et étudié leur structure et leurs fonctions dans les cellules de divers organismes vivants.

Classification des protéines par structure.

Toutes les protéines sont divisées selon leurs caractéristiques structurelles en deux grands groupes : protéines simples (protéines) et protéines complexes (protéides);

· Becs simples (protéines). Leur structure est représentée uniquement par une chaîne polypeptidique, c'est à dire. ils sont constitués uniquement d'acides aminés et sont divisés en plusieurs sous-groupes. Les protéines similaires en termes de poids moléculaire, de composition en acides aminés, de propriétés et de fonctions sont regroupées en sous-groupes. . Les protéines simples se trouvent rarement sous leur forme pure. En règle générale, ils font partie de protéines complexes.

· Protéines complexes (protéides) est constitué d'un composant protéique , représenté par n'importe quelle protéine simple, et composant non protéique appelé prothétique partie. Selon la nature chimique de la pièce prothétique, les protéines complexes sont divisées en sous-groupes.

Écureuils

Chromoprotéines protamine

Histones nucléoprotéines

Phosphoprotéines d'albumine

Glycoprotéines de globuline

Protéoglycanes prolamine

Lipoprotéines glutélines

Métalloprotéines protéinoïdes

Caractéristiques des protéines simples.

Protamines et histones avoir plus petit poids moléculaire , leur composition est dominée par les AA diaminocarboniques : arginine et lysine (20-30%), ils ont donc prononcé propriétés principales (IET – 9,5-12,0), avoir charge positive . Ils font partie de protéines nucléoprotéiques complexes. Dans le cadre des nucléoprotéines, ils effectuent Caractéristiques: – structurel (participer à la formation de la structure tertiaire de l'ADN) et régulateur (capable de bloquer le transfert de l'information génétique de l'ADN vers l'ARN).

Albumine – les protéines petit poids moléculaire (15000-70000), aigre (IET 4.7), car ils contiennent une grande quantité acides glutamique et aspartique , avoir charge négative . DANS salé avec une solution saturée de sulfate d'ammonium . Les fonctions albumine : transport - transporter des acides gras libres, du cholestérol, des hormones, des médicaments, des pigments biliaires, c'est-à-dire sont des porteurs non spécifiques.

En raison de la haute hydrophilie de l'albumine maintenir la pression oncotique sang,

participe à maintenir le statut acido-basique (ABS) sang.

Globulines – les protéines de poids moléculaire supérieur à l'albumine (>100 000), légèrement acide ou neutre protéines (IET 6-7.3), car ils contiennent moins d’acides aminés acides que les albumines. Précipité avec une solution de sulfate d'ammonium semi-saturée (50 %) . Inclus dans protéines complexes - glycoprotéines et lipoprotéines et dans leur composition effectuer Caractéristiques: transport, protecteur (immunoglobulines), catalytique, récepteur, etc.

Prolamines et glutélines - les protéines végétales, contenues dans le gluten des graines des plantes céréalières, insolubles dans l'eau, les solutions salines, les acides et les alcalis, mais contrairement à toutes les autres protéines , dissoudre dans une solution d’éthanol à 60-80 %. AVEC contiennent 20 à 25 % d'acide glutamique, 10 à 15 % de proline .

CLASSIFICATION DES PROTÉINES

Le corps humain contient plus de 50 000 protéines individuelles, qui diffèrent par leur structure primaire, leur conformation, la structure du centre actif et leurs fonctions. Cependant, à ce jour, il n’existe pas de classification unique et harmonieuse prenant en compte les diverses caractéristiques des protéines. Les classifications existantes sont basées sur différentes caractéristiques. Les protéines peuvent donc être classées :

· selon la forme des molécules protéiques (globulaire - ronde ou fibrillaire - filamenteuse)

· par poids moléculaire (faible poids moléculaire, poids moléculaire élevé)

· par fonctions exercées (transport, structurel, de protection, réglementaire, etc.)

· par localisation dans la cellule (nucléaire, cytoplasmique, lysosomale, etc.)

En fonction de leurs caractéristiques structurelles et de leur composition chimique, les protéines sont divisées en deux groupes : simples et complexes. Les protéines simples ne sont représentées que par une chaîne polypeptidique constituée d'acides aminés. Les protéines complexes ont une partie protéique et une partie non protéique (groupe prothétique). Cependant, cette classification n’est pas idéale, car les protéines simples sont rarement présentes dans l’organisme sous leur forme pure.

Les protéines simples comprennent les histones, les protamines, les albumines et les globulines, les prolamines et les glutélines, ainsi que les protéinoïdes.

Histones- des protéines tissulaires de nombreux organismes, associées à l'ADN de la chromatine. Ce sont des protéines de petit poids moléculaire (11 à 24 000 Da). Selon leurs propriétés électrochimiques, elles appartiennent à des protéines aux propriétés basiques prononcées (protéines polycationiques) ; l'IET des histones va de 9 à 12. Les histones n'ont qu'une structure tertiaire, concentrée principalement dans les noyaux des cellules. Les histones sont liées à l'ADN dans les désoxyribonucléoprotéines. La liaison histone-ADN est électrostatique, car les histones ont une charge positive importante et le brin d'ADN est négatif. La composition des histones est dominée par les acides aminés diaminomonocarboxyliques arginine et lysine.

Il existe 5 types d'histones. La division est basée sur un certain nombre de caractéristiques, dont la principale est le rapport entre la lysine et l'arginine dans les fractions ; quatre histones H2A, H2B, H3 et H4 forment un complexe protéique octamérique, appelé « noyau nucléosomal ». La molécule d’ADN « s’enroule » sur la surface de l’octamère d’histone, effectuant 1,75 tours (environ 146 paires de nucléotides). Ce complexe de protéines histones avec l'ADN sert de principale unité structurelle de la chromatine, on l'appelle "nucléosome" .

La fonction principale des histones est structurelle et régulatrice. La fonction structurelle est que les histones participent à la stabilisation de la structure spatiale de l'ADN, et donc de la chromatine et des chromosomes. La fonction régulatrice est la capacité de bloquer le transfert d’informations génétiques de l’ADN vers l’ARN.

Protamines- des substituts biologiques uniques aux histones, mais qui en diffèrent par leur composition et leur structure. Ce sont les protéines de poids moléculaire le plus bas (M - 4 à 12 000 Da) et possèdent des propriétés basiques prononcées en raison de leur teneur élevée en arginine (80 %).

Comme les histones, les protamines sont des protéines polycationiques. Ils se lient à l'ADN dans la chromatine des spermatozoïdes et se trouvent dans le lait de poisson.

Salmin - protamine du lait de saumon.

Maquereau - à base de lait de maquereau.

Les protamines rendent l'ADN des spermatozoïdes compact, c'est-à-dire Comme les histones, elles remplissent une fonction structurelle, mais ne remplissent pas de fonction régulatrice.